ABONNEZ VOUS A NOTRE NEWSLETTERLes grenouilles – amphibiens qui vivent dans ou près de l’eau – ont la peau humide. Il y a en fait peu de différence entre les grenouilles et les crapauds. Les deux ont une épine dorsale courte avec seulement 10 vertèbres; leur peau perméable s’accroche librement au corps et peut respirer à travers. Ils ont une couche cutanée humide et perméable recouverte de glandes muqueuses, ces dernières sont plus lourdes et ont une peau sèche et bosselée. Mais alors que les grenouilles sont plus susceptibles de vivre dans ou près de l’eau, les crapauds n’ont pas à le faire; ils sont également plus épais avec des pattes plus courtes et ils ont généralement la peau plus sèche, souvent avec des bosses d’apparence verruqueuse.
Aujourd’hui, des chercheurs de l’Institut de technologie Technion-Israël à Haïfa et du Laboratoire européen de biologie moléculaire (EMBL) à Hambourg, en Allemagne, en collaboration avec des scientifiques d’Israël et d’Espagne, ont découvert des propriétés moléculaires remarquables d’un peptide antimicrobien (chaîne courte d’amino acides) de la peau du crapaud australien (bébé « crapelet ») La découverte, suggèrent-ils, pourrait inspirer le développement de nouveaux médicaments synthétiques pour lutter contre les infections bactériennes.
Un peptide antibactérien s’allume et s’éteint, selon les chercheurs, qui ont résolu la structure moléculaire 3D d’un peptide antibactérien appelé uperin 3.5, qui est sécrété sur la peau du crapaud australien (Uperoleia mjobergii) dans le cadre de son système immunitaire. Ils ont découvert que le peptide s’auto-assemble en une structure fibreuse unique, qui, via un mécanisme d’adaptation structurel sophistiqué, peut changer de forme en présence de bactéries pour protéger le crapaud des infections. Cela fournit des preuves uniques au niveau atomique expliquant un mécanisme de régulation d’un peptide antimicrobien.
Les fibrilles antibactériennes sur la peau du crapaud ont une structure qui rappelle les fibrilles amyloïdes, qui sont une caractéristique des maladies neurodégénératives, telles que la maladie d’Alzheimer et la maladie de Parkinson. Bien que les fibrilles amyloïdes soient considérées comme pathogènes depuis des décennies, il a été récemment découvert que certaines fibrilles amyloïdes peuvent bénéficier aux organismes qui les produisent, de l’homme aux microbes. Par exemple, certaines bactéries produisent de telles fibrilles pour combattre les cellules immunitaires humaines.
Les résultats suggèrent que le peptide antibactérien sécrété sur la peau du crapaud s’auto-assemble dans une configuration «dormante» sous la forme de fibrilles amyloïdes hautement stables, que les scientifiques décrivent comme une conformation β croisée. Ces fibrilles servent de réservoir de molécules attaquantes potentielles qui peuvent être activées lorsque des bactéries sont présentes. Une fois que le peptide rencontre la membrane bactérienne, il change sa configuration moléculaire en une forme croisée α moins compacte et se transforme en une arme mortelle. «Il s’agit d’un mécanisme de protection sophistiqué du crapaud, induit par les bactéries attaquantes elles-mêmes», a expliqué le biologiste structural, le professeur Meytal Landau, auteur principal de cette étude. «C’est un exemple unique de conception évolutive de structures supramoléculaires commutables pour contrôler l’activité.»
On trouve des peptides antimicrobiens dans tous les règnes de la vie et on pense donc qu’ils sont couramment utilisés comme armes dans la nature, parfois efficaces pour tuer non seulement les bactéries mais également les cellules cancéreuses. De plus, les propriétés uniques de type amyloïde du peptide antibactérien du crapaud qui ont été découvertes dans cette étude mettent en lumière les propriétés physiologiques potentielles des fibrilles amyloïdes associées aux troubles neurodégénératifs et systémiques.
Les chercheurs espèrent que leur découverte conduira à des applications médicales et technologiques, telles que le développement de peptides antimicrobiens synthétiques qui ne seraient activés qu’en présence de bactéries. Des peptides synthétiques de ce type pourraient également servir de revêtement stable pour des dispositifs médicaux ou des implants – ou même dans des équipements industriels qui nécessitent des conditions stériles.
L’étude, qui vient d’être publiée dans la revue PNAS (Proceedings of the US National Academy of Sciences) sous le titre «Le peptide antimicrobien amphibien uperin 3.5 est un amyloïde fonctionnel cross-α / cross-β caméléon», résulte d’une collaboration entre scientifiques à EMBL Hambourg et Technion, et des groupes en Israël et en Espagne. C’est un exemple de l’approche de l’EMBL en matière de recherche en sciences de la vie dans son prochain programme scientifique «Molecules to Ecosystems». L’EMBL intégrera des approches interdisciplinaires pour comprendre la base moléculaire de la vie dans le contexte des changements environnementaux et pour fournir un potentiel translationnel pour soutenir les progrès de la santé humaine et planétaire.
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